معلومة

29.5 أ: خصائص الطيور - علم الأحياء


الطيور حيوانات ذوات الدم الحار بأجنحة لها العديد من التكيفات مع الطيران ، على الرغم من أنه لا يمكن لجميع الأنواع الطيران.

أهداف التعلم

  • لخص الخصائص المشتقة للطيور

النقاط الرئيسية

  • الطيور لديها ريش سفلي يوفر العزل ونوعان من ريش الطيران الموجودان على الأجنحة: ريش أولي ينتج الدفع عند طرف الجناح ويوفر ريشًا ثانويًا أقرب إلى الجسم.
  • يخلق الريش المحيطي الموجود على الجسم سطحًا أملسًا وديناميكيًا هوائيًا.
  • تم تطوير عضلات صدر الطيور بشكل كبير لأنها مسؤولة عن خفقان الجناح بأكمله.
  • تلتحم عظمتا الترقوة وتشكلان الشوكة أو عظم الترقوة ، وهي مرنة وقوية بما يكفي لدعم حزام الكتف أثناء الخفقان.
  • من أجل الحفاظ على وزن الجسم منخفضًا ، تمتلك الطيور عظامًا هوائية ، ولا توجد مثانات بولية ، وعادةً ما يكون مبيض واحد فقط.
  • طورت الطيور نظامًا تنفسيًا فعالًا باستخدام الأكياس الهوائية وتدفق الهواء أحادي الاتجاه ونظام التبادل المتقاطع مع الدم.

الشروط الاساسية

  • هوائي: وجود تجاويف مليئة بالهواء
  • ماص للحرارة: حيوان تنظم درجة حرارته عوامل داخلية
  • فروكولا: العظم المتشعب المكون من اندماج الترقوة في الطيور ؛ عظم الترقوة
  • مجرور: القناة الشائعة في الأسماك والزواحف والطيور وبعض الثدييات البدائية التي تعمل بمثابة فتحة الشرج وكذلك فتحة الأعضاء التناسلية.

خصائص الطيور

الطيور ماصة للحرارة ، ولأنها تطير ، فإنها تتطلب كميات كبيرة من الطاقة ، مما يستلزم ارتفاع معدل التمثيل الغذائي. كما هو الحال مع الثدييات ، وهي أيضًا ماصة للحرارة ، فإن الطيور لها غطاء عازل يحافظ على الحرارة في الجسم: الريش. الريش المتخصص المسمى الريش السفلي عازل بشكل خاص ، حيث يحبس الهواء في الفراغات بين كل ريشة لتقليل معدل فقدان الحرارة. أجزاء معينة من جسم الطائر مغطاة بالريش الزغب. قاعدة الريش الأخرى لها جزء ناعم ، بينما الطيور حديثة الفقس مغطاة بأسفل.

لا يعمل الريش كعزل فحسب ، بل يسمح أيضًا بالطيران ، مما يتيح الرفع والدفع الضروريين لينتقلان في الهواء. الريش الموجود على الجناح مرن ، لذلك يتحرك الريش الجماعي وينفصل أثناء تحرك الهواء من خلاله ، مما يقلل من مقاومة الجناح. ريش الطيران غير متماثل ، مما يؤثر على تدفق الهواء فوقه ويوفر بعض قوة الرفع والدفع اللازمة للطيران. يوجد نوعان من ريش الطيران على الأجنحة: الريش الأساسي والريش الثانوي. يقع الريش الأساسي عند طرف الجناح ويوفر قوة الدفع. يقع الريش الثانوي بالقرب من الجسم ، ويلتصق بجزء الساعد من الجناح ، ويوفر الرفع. الريش المحيطي هو الريش الموجود على الجسم. إنها تساعد على تقليل السحب الناتج عن مقاومة الرياح أثناء الطيران ، مما يخلق سطحًا أملسًا ديناميكيًا يسمح للهواء بالتدفق بسلاسة فوق جسم الطائر من أجل طيران فعال.

يحدث الخفقان في الجناح بأكمله في المقام الأول من خلال حركات عضلات الصدر: العضلة الصدرية و supracoracoideus. هذه العضلات ، التي تم تطويرها بشكل كبير في الطيور وتمثل نسبة مئوية أعلى من كتلة الجسم مقارنة بمعظم الثدييات ، ترتبط بعارضة على شكل شفرة ، تشبه تلك الموجودة في القارب ، الموجودة على عظمة القص. عظم القص أكبر من عظمة الفقاريات الأخرى ، والذي يستوعب العضلات الكبيرة المطلوبة لتوليد قوة تصاعدية كافية لتوليد قوة الرفع مع رفرفة الأجنحة. تعديل آخر للهيكل العظمي موجود في معظم الطيور هو اندماج الترقوة (عظام الترقوة) ، وتشكيل الشوكة أو عظم الترقوة. تتميز اللحمة بالمرونة الكافية للانحناء وتوفير الدعم لحزام الكتف أثناء الخفقان.

من المتطلبات الهامة للطيران انخفاض وزن الجسم. مع زيادة وزن الجسم ، يزداد إنتاج العضلات المطلوب للطيران. أكبر طائر حي هو النعامة. في حين أنها أصغر بكثير من أكبر الثدييات ، إلا أنها لا تستطيع الطيران. بالنسبة للطيور التي تطير ، فإن تقليل وزن الجسم يجعل الرحلة أسهل. تم العثور على العديد من التعديلات في الطيور لتقليل وزن الجسم ، بما في ذلك نفخ العظام. تكون العظام الهوائية مجوفة وليست ممتلئة بالأنسجة. تحتوي على مساحات هوائية متصلة أحيانًا بأكياس هوائية ولديها دعامات من العظام لتوفير التعزيز الهيكلي. لا توجد عظام تعمل بالهواء المضغوط في جميع الطيور. تكون أكثر انتشارًا في الطيور الكبيرة منها في الطيور الصغيرة. ليست كل عظام الهيكل العظمي تعمل بالهواء المضغوط ، على الرغم من أن جماجم جميع الطيور تقريبًا كذلك.

تشمل التعديلات الأخرى التي تقلل الوزن نقص المثانة البولية. تمتلك الطيور مجرورًا: بنية تسمح بإعادة امتصاص الماء من النفايات وإعادتها إلى مجرى الدم. لا يُطرد حمض اليوريك في صورة سائل ، ولكنه يتركز في أملاح اليورات التي تُطرد مع البراز. وبهذه الطريقة لا يحتجز الماء في المثانة مما يزيد من وزن الجسم. تمتلك معظم أنواع الطيور مبيضًا واحدًا فقط بدلاً من اثنين ، مما يقلل من كتلة الجسم.

الحويصلات الهوائية التي تمتد إلى العظام ، مما يجعلها تعمل بالهواء المضغوط ، تنضم أيضًا إلى الرئتين وتعمل في التنفس. على عكس رئتي الثدييات حيث يتدفق الهواء في اتجاهين ، حيث يتم استنشاقه للداخل والخارج ، فإن تدفق الهواء عبر رئتي الطيور ينتقل في اتجاه واحد. تسمح الأكياس الهوائية بتدفق الهواء أحادي الاتجاه ، مما يؤدي أيضًا إلى إنشاء نظام تبادل تيار متقاطع مع الدم. في نظام التيار المتقاطع أو التيار المعاكس ، يتدفق الهواء في اتجاه واحد ويتدفق الدم في الاتجاه المعاكس ، مما يخلق وسيلة فعالة للغاية لتبادل الغازات.


29.5 أ: خصائص الطيور - علم الأحياء

حدد قيمة تصنيف الكائنات الحية.

هذا يشير إلى التصنيف الطبيعي. قم بتضمين كيف يساعد تنظيم البيانات في تحديد الكائنات ، ويقترح الروابط التطورية ، ويسمح بالتنبؤ بالخصائص المشتركة بين أعضاء المجموعة.

اشرح الأدلة البيوكيميائية المقدمة من شمولية تراكيب الحمض النووي والبروتين للأصل المشترك للكائنات الحية.

توك: كان لعالمية الحمض النووي والشفرة الجينية تأثير عميق على مارشال نيرنبرغ وعلماء الكيمياء الحيوية الرائدين الآخرين ، حيث أظهرت أن البشر كانوا جزءًا من شجرة الحياة الكلية ولم يتم فصلهم وراثيًا. يجب أن يؤثر هذا على الطريقة التي ننظر بها إلى أنفسنا وبقية العالم الحي.

اشرح كيف يمكن للاختلافات في جزيئات معينة أن تشير إلى التطور النسبي.

TOK: ترجع الاختلافات جزئيًا إلى الطفرات التي لا يمكن التنبؤ بها وأحداث الصدفة ، لذلك يجب توخي الحذر في تفسيرها.

ناقش كيف يمكن استخدام الاختلافات البيوكيميائية كساعة تطورية.

توك: يجب أن نكون حريصين على عدم الإيحاء بأن هذه الساعة تتحرك بمعدل ثابت وثابت ، لذلك يجب أن يتم تفسير البيانات هنا بعناية شديدة ، مع توضيح أوجه عدم اليقين.

تحديد clade و cladistics.

ميِّز ، بأمثلة ، بين الخصائص المماثلة والمتماثلة.

حدد الطرق المستخدمة لبناء cladograms والاستنتاجات التي يمكن استخلاصها منها.

بناء مخطط cladogram بسيط.

يمكن استخدام البيانات المورفولوجية أو البيوكيميائية.

تحليل cladograms من حيث العلاقات النشوء والتطور.

ناقش العلاقة بين cladograms وتصنيف الكائنات الحية.


نظم مضادات الأكسدة في بيولوجيا الدواجن: سوبر أكسيد ديسموتاز

حقوق النشر: & نسخ 2015 Peter Surai F ، هذا مقال مفتوح الوصول يتم توزيعه بموجب شروط ترخيص Creative Commons Attribution License ، والذي يسمح بالاستخدام والتوزيع والاستنساخ غير المقيد بأي وسيلة ، بشرط ذكر المؤلف والمصدر الأصليين.

الملخص

يرتبط إنتاج الدواجن التجاري بضغوط مختلفة مسئولة عن خفض الأداء الإنتاجي والتكاثر للكتاكيت والمربي والطبقات التجارية. تظهر مجموعة متزايدة من الأدلة أن معظم الضغوط في إنتاج الدواجن على المستوى الخلوي مرتبطة بالإجهاد التأكسدي. في الآونة الأخيرة ، تمت مراجعة مفهوم الدفاع الخلوي المضاد للأكسدة مع إيلاء اهتمام خاص لصيانة حالة الأكسدة الخلوية وإشارات الخلية. في الواقع ، تعتمد أنظمة مضادات الأكسدة في الخلية الحية على ثلاثة مستويات رئيسية من الدفاع ، ويظهر أن ديسموتاز الأكسيد الفائق (SOD) ينتمي إلى المستوى الأول من شبكة الدفاع المضادة للأكسدة. تبين أن الدفاعات الخلوية المضادة للأكسدة تشتمل على عدة خيارات ، ويعتبر تنشيط الفيتاجين في ظروف الإجهاد آلية تكيفية أساسية. تشتمل عائلة فيتاجين على جينات مختلفة تنظم تخليق الجزيئات الواقية بما في ذلك الثيوريدوكسين والسرتوين وبروتينات الصدمة الحرارية و SOD. ومع ذلك ، بحلول وقت كتابة هذا التقرير ، لم تظهر أي مراجعة شاملة حول أدوار وتأثيرات SOD في بيولوجيا الدواجن. لذلك ، فإن الهدف من هذه المراجعة هو تحليل نقدي لدور SOD في بيولوجيا الدواجن مع التركيز بشكل خاص على وظائفها كجزء أساسي من شبكة vitagene. من تحليل البيانات الحديثة المتعلقة بـ SOD في فسيولوجيا الدواجن والتكيف مع الضغوط ، من الممكن أن نستنتج ما يلي: أ) يعتبر SOD باعتباره فيتامين مهم هو القوة الدافعة الرئيسية في تكيف الخلية / الجسم مع ظروف الإجهاد المختلفة. في الواقع ، في ظروف الإجهاد ، يعتبر التوليف الإضافي لـ SOD آلية تكيفية لتقليل تكوين ROS ب) إذا كان الضغط مرتفعًا جدًا ، يتم تقليل نشاط SOD وتنشيط موت الخلايا المبرمج ج) هناك اختلافات خاصة بالأنسجة في تعبير SOD والتي تعتمد أيضًا على القوة من عوامل الإجهاد مثل الحرارة والمعادن الثقيلة والسموم الفطرية وعوامل الإجهاد الأخرى د) تبين أن SOD يوفر حماية فعالة ضد بيروكسيد الدهون في أنسجة الدجاج الجنينية والسائل المنوي. وكذلك في الظروف الأخرى المرتبطة بالإجهاد التأكسدي في إنتاج الدواجن و) هناك تفاعلات معقدة داخل شبكة مضادات الأكسدة للخلية / الجسم لضمان صيانة فعالة للتوازن في ظروف الإجهاد. في الواقع ، في كثير من الحالات ، يمكن لمضادات الأكسدة الغذائية (فيتامين E ، والسيلينيوم ، والكاروتينات ، والمواد الكيميائية النباتية ، وما إلى ذلك) في العلف أن تزيد من تعبير SOD. ) يظهر تنظيم فيتاجين في ظروف الإجهاد كوسيلة فعالة لإدارة الإجهاد.

الكلمات الدالة

نظام مضادات الأكسدة الدجاج HSP فيتاجينات الإجهاد الدواجن

الاختصارات

AO- مضادات الأكسدة- عنصر الاستجابة المضادة للأكسدة CAT & ndash catalase NOS- nitric oxide synthase GSH & ndash glutathione GSHPx- glutathione peroxidase GST- glutathione transferase HSP & ndash heat shock protein MDA- malondialdehyde NF- & kappaB-n النووية -2 المرتبط بالعامل 2 SOD & ndash superoxide disutase.

مقدمة

يرتبط إنتاج الدواجن التجاري بضغوط مختلفة مسئولة عن خفض الأداء الإنتاجي والتكاثر للكتاكيت والمربي والطبقات التجارية. تظهر مجموعة متزايدة من الأدلة أن معظم الضغوط في إنتاج الدواجن على المستوى الخلوي مرتبطة بالإجهاد التأكسدي. في الآونة الأخيرة ، تمت مراجعة مفهوم الدفاع الخلوي المضاد للأكسدة مع إيلاء اهتمام خاص لصيانة حالة الأكسدة الخلوية وإشارات الخلية. لقد تم اقتراح أن شبكة الدفاع المضادة للأكسدة للخلية الحية تعتمد على ثلاثة مستويات رئيسية للدفاع وتتضمن عدة خيارات [1-2]: تقليل تركيز الأكسجين الموضعي ، تقليل نشاط الإنزيمات المؤيدة للأكسدة وتحسين كفاءة سلسلة الإلكترون في الميتوكوندريا وتقليل تسرب الإلكترون مما يؤدي إلى إنتاج الأكسيد الفائق الذي يمنع بدء السلسلة عن طريق مسح الجذور الأولية بسبب تحفيز عوامل النسخ المختلفة (على سبيل المثال ، Nrf2 و NF- و kappaB وغيرها) مع توليف مرتبط بـ ARE لأنزيمات AO بما في ذلك ديسموتاز الفائق (SOD) ، الجلوتاثيون بيروكسيديز (GSH-Px) ، الكاتلاز (CAT) ، اختزال الجلوتاثيون (GR) ، الجلوتاثيون ترانسفيراز (GST) ، إلخ. GSH-Px) كسر السلسلة عن طريق مسح الجذور الوسيطة مثل جذور البيروكسيل والألكوكسيل (فيتامينات E ، C ، الجلوتاثيون المختزل (GSH) ، حمض اليوريك ، يوبيكوينول ، البيليروبين ، إلخ.) إصلاح وإزالة الجزيئات التالفة (اختزال ميثيونين سلفوكسيد ، إنزيمات إصلاح الحمض النووي ، المرافقون ، وما إلى ذلك) وتنشيط وتخليق الفيتاجين وزيادة التعبير عن الجزيئات الواقية (GSH ، thioredoxins ، SOD ، بروتينات الصدمة الحرارية ، sirtuins ، إلخ.). في الواقع ، فإن توضيح أدوار الفيتاجين في مقاومة الإجهاد لدى الدواجن كخلفية لتطوير استراتيجيات فعالة للتعامل مع الضغوط هو موضوع بحث ناشئ [1-5]. من المعروف أن تخليق SOD التكيفي يخضع لسيطرة فيتاجين. ومع ذلك ، بحلول وقت كتابة هذا التقرير ، لم تظهر أي مراجعة شاملة حول أدوار وتأثيرات SOD في بيولوجيا الدواجن. لذلك ، فإن الهدف من هذه المراجعة هو تحليل نقدي لدور SOD في بيولوجيا الدواجن مع التركيز بشكل خاص على وظائفها كجزء أساسي من شبكة vitagene ، المسؤولة عن القدرة التكيفية للخلايا والكائن الحي بأكمله في ظروف الإجهاد المختلفة.

الجذور الحرة وأنواع الأكسجين والنيتروجين التفاعلية

الجذور الحرة هي ذرات أو جزيئات تحتوي على واحد أو أكثر من الإلكترونات غير المزدوجة. الجذور الحرة غير مستقرة للغاية ومتفاعلة وقادرة على إتلاف جميع أنواع الجزيئات ذات الصلة بيولوجيًا بما في ذلك الحمض النووي والبروتينات والدهون والكربوهيدرات. يتعرض جسم الحيوان لهجوم مستمر من الجذور الحرة ، والتي تشكلت كنتيجة طبيعية لنشاط التمثيل الغذائي الطبيعي للجسم وكجزء من استراتيجية الجهاز المناعي و rsquos لتدمير الكائنات الحية الدقيقة الغازية. تم إدخال المصطلحات الجماعية أنواع الأكسجين التفاعلية (ROS) وأنواع النيتروجين التفاعلي (RNS) [6] وهي لا تشمل فقط الأكسجين أو جذور النيتروجين ، ولكن أيضًا بعض المشتقات التفاعلية غير الجذرية للأكسجين والنيتروجين.

الأكسيد الفائق (O2 * -) هو الجذور الحرة الرئيسية المنتجة في الأنظمة البيولوجية أثناء التنفس الطبيعي في الميتوكوندريا وعن طريق تفاعلات الأكسدة التلقائية بنصف عمر عند 37 درجة مئوية في حدود 1 × 10-6 ثانية. يمكن للأكسدة الفائقة أن تعطل بعض الإنزيمات بسبب تكوين معقدات غير مستقرة مع معادن انتقالية لمجموعات إنزيمية اصطناعية ، متبوعة بالتدمير الذاتي المؤكسد للموقع الفعال [7]. اعتمادًا على الحالة ، يمكن أن يعمل الأكسيد الفائق كعامل مؤكسد أو عامل مختزل. من الضروري أن نذكر أن الأكسيد الفائق ، في حد ذاته ، ليس خطيرًا للغاية ولا يعبر بسرعة طبقة ثنائية من الغشاء الدهني [8]. ومع ذلك ، فإن الأكسيد الفائق هو مقدمة لأنواع أخرى من أنواع الأكسجين التفاعلية الأخرى الأكثر قوة. على سبيل المثال ، يتفاعل مع أكسيد النيتريك مع تكوين بيروكسينيتريت (ONOO-) ، وهو مادة مؤكسدة قوية ، مما يؤدي إلى تكوين مواد وسيطة تفاعلية بسبب التحلل التلقائي [9-10]. في الواقع ، تبين أن ONOO- يضر بمجموعة واسعة من الجزيئات الحيوية ، بما في ذلك البروتينات (عن طريق نترات بقايا التيروزين أو التربتوفان أو أكسدة بقايا الميثيونين أو السيلينوستئين) والحمض النووي والدهون [11]. يمكن للأكسيد الفائق أن يشارك أيضًا في إنتاج جذور أقوى من خلال التبرع بإلكترون ، وبالتالي تقليل؟ Cu 2+ و Fe 3+ إلى Fe 2+ و Cu + على النحو التالي:

تفاعلات أخرى من Fe2 + و Cu + مع H2ا2 هي مصدر لجذر الهيدروكسيل (* OH) في تفاعل فنتون:

يُعرف مجموع تفاعل جذور الأكسيد الفائق مع المعادن الانتقالية والمعادن الانتقالية مع بيروكسيد الهيدروجين باسم تفاعل هابر-فايس. من الضروري التأكيد على أن جذري الأكسيد الفائق هو & ldquodouble-eded sword & rdquo. يكون مفيدًا عندما يتم إنتاجه عن طريق كريات الدم البيضاء متعددة الأشكال المنشطة والخلايا البلعمية الأخرى كمكوِّن أساسي لأنشطتها المبيدة للجراثيم ولكن قد يؤدي الزائدة إلى تلف الأنسجة المرتبط بالالتهاب (شكل 1).

شكل 1: الأدوار الوقائية لـ SOD في فسيولوجيا الحيوان / الدواجن.
الأكسيد الفائق (O2*) هو الجذور الحرة الرئيسية التي تنتج في النظم البيولوجية أثناء التنفس الطبيعي في الميتوكوندريا. بالإضافة إلى الميتوكوندريا ، يمكن توليد الأكسيد الفائق عن طريق إنزيمات أخرى نشطة الأكسيداز ، بما في ذلك زانثين أوكسيديز ، السيتوكروم p450 ، انزيمات الأكسدة الحلقية ، ليبوكسيجيناز ، سينثاز أكسيد النيتريك (NOS) وأكسيداز NADPH (NOXs). الأكسيد الفائق ، في حد ذاته ، ليس خطيرًا للغاية كونه جزيء إشارة. ومع ذلك ، فإن الأكسيد الفائق هو مقدمة لأنواع أخرى من أنواع الأكسجين التفاعلية الأخرى الأكثر قوة ، بما في ذلك جذور البيروكسينيتريت والهيدروكسيل ، والتي يمكن أن تدمر جميع أنواع الجزيئات البيولوجية ، بما في ذلك البروتينات والدهون والأحماض النووية. هذا يؤدي إلى كبت المناعة ، وانخفاض الأداء الإنتاجي والتناسلي وتطور الأمراض المختلفة. لذلك ، هناك ثلاثة أشكال رئيسية من SOD مسؤولة عن تحويل الأكسيد الفائق إلى بيروكسيد الهيدروجين الذي يتم إزالة السموم منه بواسطة GSH-Px و / أو Catalase مع تكوين الماء. هذا يمنع الآثار الضارة لجذور الأكسيد الفائق.

جذور الهيدروكسيل هي أكثر الأنواع تفاعلًا مع نصف عمر يقدر بحوالي 10-9 ثوانٍ فقط. يمكن أن يتلف أي جزيء بيولوجي يلامسه ، ومع ذلك ، فإن قدرته على الانتشار تقتصر فقط على قطرين جزيئيين قبل التفاعل [12]. لذلك ، في معظم الحالات ، يقتصر التأثير الضار لجذر الهيدروكسيل على موقع تكوينه. بشكل عام ، يمكن أن يتولد جذري الهيدروكسيل في جسم الإنسان / الحيوان نتيجة للتعرض للإشعاع من مصادر طبيعية (غاز الرادون ، والإشعاع الكوني) ومن مصادر من صنع الإنسان (الإشعاع الكهرومغناطيسي والتلوث بالنويدات المشعة). في الواقع ، في كثير من الحالات ، يكون جذري الهيدروكسيل محفزًا لتفاعل متسلسل في بيروكسيد الدهون.

لذلك ، يتم إنتاج ROS / RNS باستمرار في الجسم الحي في سياق التمثيل الغذائي الفسيولوجي في الأنسجة. من المقبول عمومًا أن سلسلة نقل الإلكترون في الميتوكوندريا مسؤولة عن جزء كبير من إنتاج الأكسيد الفائق في الجسم [6]. يستهلك نظام نقل الإلكترون في الميتوكوندريا أكثر من 85٪ من إجمالي الأكسجين الذي تستخدمه الخلية ، ولأن كفاءة نقل الإلكترون ليست 100٪ ، فإن حوالي 1-3٪ من الإلكترونات تهرب من السلسلة وينتج عن اختزال univa للأكسجين الجزيئي تشكيل أنيون فوق أكسيد [13-15]. حوالي 10 12 O2 يتم معالجة الجزيئات بواسطة كل خلية جرذ يوميًا وإذا كان تسرب جزيئات الأكسجين المختزلة جزئيًا حوالي 2٪ ، فسوف ينتج عن ذلك حوالي 2 × 10 10 جزيئات من الأكسجين التفاعلية لكل خلية يوميًا [16]. تم إجراء حساب مثير للاهتمام بواسطة Halliwell [17] ، يوضح أنه في جسم الإنسان يتم إنتاج حوالي 1.72 كجم / سنة من جذور الأكسيد الفائق. في حالة الإجهاد سوف تزداد بشكل كبير. من الواضح أن هذه الحسابات تظهر أن إنتاج الجذور الحرة في الجسم كبير وأن آلاف الجزيئات البيولوجية يمكن أن تتلف بسهولة إذا لم تتم حمايتها.

ثلاثة مستويات للدفاع عن مضادات الأكسدة

خلال التطور ، طورت الكائنات الحية آليات حماية محددة مضادة للأكسدة للتعامل مع ROS و RNS [6]. لذلك فإن وجود مضادات الأكسدة الطبيعية في الكائنات الحية هو الوحيد الذي يمكّنها من البقاء على قيد الحياة في بيئة غنية بالأكسجين [13]. هذه الآليات موصوفة بالمصطلح العام ونظام ldquoantioxidant & rdquo. إنه متنوع ومسؤول عن حماية الخلايا من أفعال الجذور الحرة. يشمل هذا النظام [18-20]:

مضادات الأكسدة الطبيعية القابلة للذوبان في الدهون (فيتامينات أ ، هـ ، كاروتينات ، يوبيكوينون ، إلخ.)

مضادات الأكسدة القابلة للذوبان في الماء (حمض الأسكوربيك ، حمض البوليك ، التورين ، الكارنيتين ، إلخ)

إنزيمات مضادات الأكسدة: GSH-Px و CAT و SOD

يتكون نظام الأكسدة والاختزال الثيول من نظام الجلوتاثيون (الجلوتاثيون / اختزال الجلوتاثيون / الجلوتاريدوكسين / الجلوتاثيون بيروكسيديز ونظام الثيوريدوكسين (ثيوردوكسين / ثيوردوكسين بيروكسيديز / اختزال ثيوردوكسين).

توجد مركبات الحماية المضادة للأكسدة في العضيات ، أو الأجزاء الفرعية الخلوية أو الحيز خارج الخلية الذي يتيح الحد الأقصى من الحماية الخلوية. وبالتالي ، تشتمل الأنظمة المضادة للأكسدة في الخلية الحية على ثلاثة مستويات رئيسية من الدفاع [18-21].

المستوى الأول من الدفاع مسؤول عن منع تكوين الجذور الحرة عن طريق إزالة سلائف الجذور الحرة أو عن طريق تعطيل المحفزات ويتكون من ثلاثة إنزيمات مضادة للأكسدة وهي SOD و GSH-Px و CAT بالإضافة إلى بروتينات ملزمة للمعادن. نظرًا لأن جذور الأكسيد الفائق هي الجذور الحرة الرئيسية المنتجة في الظروف الفسيولوجية في الخلية ، فإن [13] يعتبر SOD (EC 1.15.1.1) العنصر الرئيسي للمستوى الأول من دفاع مضادات الأكسدة في الخلية [18]. يفكك هذا الإنزيم جذري الأكسيد الفائق في التفاعل التالي:

يمكن إزالة السموم من بيروكسيد الهيدروجين الناتج عن عمل SOD بواسطة GSH-Px أو CAT مما يؤدي إلى اختزاله في الماء على النحو التالي:

تعمل أيونات المعادن الانتقالية أيضًا على تسريع تحلل هيدروبيروكسيدات الدهون إلى منتجات سامة للخلايا مثل الألدهيدات وجذور ألكوكسيل وجذور البيروكسيل. لذلك ، فإن البروتينات المرتبطة بالمعادن (ترانسفيرين ، لاكتوفيرين ، هابتوغلوبين ، هيموبكسين ، ميتالوثيونينين ، سيرولوبلازمين ، فيريتين ، ألبيومين ، ميوجلوبين ، إلخ) تنتمي أيضًا إلى المستوى الأول من الدفاع. يبدو من المحتمل أن الكارنيتين بوظائفه المنظمة على إنتاج الجذور الحرة للميتوكوندريا [1] يمكن أن يكون أيضًا جزءًا من المستوى الأول للدفاع عن مضادات الأكسدة.

لسوء الحظ ، هذا المستوى الأول من الدفاع المضاد للأكسدة في الخلية ليس كافيًا لمنع تكوين الجذور الحرة تمامًا ، وبعض الجذور يفلت من خلال المستوى الأول الوقائي من شاشة الأمان المضادة للأكسدة التي تبدأ بيروكسيد الدهون وتسبب تلف الحمض النووي والبروتينات. لذلك ، يتكون المستوى الثاني من الدفاع من مضادات الأكسدة المتسلسلة - فيتامين هـ ، يوبيكوينول ، كاروتينات ، فيتامين أ ، حمض الأسكوربيك ، حمض البوليك وبعض مضادات الأكسدة الأخرى. تلعب أنظمة الجلوتاثيون والثيوريدوكسين أيضًا دورًا مهمًا في المستوى الثاني من الدفاع المضاد للأكسدة. تمنع مضادات الأكسدة التي تكسر السلسلة البيروكسيد عن طريق الحفاظ على طول سلسلة تفاعل التكاثر صغيرًا قدر الإمكان. لذلك ، فهي تمنع خطوة انتشار بيروكسيد الدهون عن طريق مسح المواد الوسيطة الجذرية للبيروكسيل في التفاعل المتسلسل:

(LOO * هو حمض البيروكسيل الشحمي - توكوفيرول ، توك * - جذور توكوفيروكسيل ، LOOH & ndash هيدرو بيروكسيد الدهون).

ومع ذلك ، حتى المستوى الثاني من الدفاع المضاد للأكسدة في الخلية غير قادر على منع التأثيرات الضارة لـ ROS و RNS على الدهون والبروتينات والحمض النووي. في هذه الحالة ، يعتمد المستوى الثالث من الدفاع على الأنظمة التي تقضي على الجزيئات التالفة أو تصلحها. يشمل هذا المستوى من الدفاع المضاد للأكسدة المواد المحللة للدهون (الليباز) ، والمحللة للبروتين (الببتيدات أو البروتياز) والإنزيمات الأخرى (إنزيمات إصلاح الحمض النووي ، واختزال كبريتات الميثيونين ، والليغازات ، والنوكلياز ، والبوليميراز ، والبروتينات ، والفوسفوليباسات ، والمرافقات المختلفة ، بما في ذلك HSPs.

توازن مضادات الأكسدة في الجسم والإجهاد التأكسدي

يوجد في الجسم / الخلية توازن حرج دقيق بين أنظمة الدفاع والإصلاح المضادة للأكسدة وتوليد الجذور الحرة [١٨-٢٠]. في الظروف الفسيولوجية ، تكون الأجزاء اليمنى واليسرى من ما يسمى & ldquobalances & rdquo في حالة توازن ، أي أن توليد الجذور الحرة يتم تحييده بواسطة نظام مضادات الأكسدة وتشارك بعض الجذور الحرة ومنتجات التمثيل الغذائي الخاصة بها في إشارات الخلية وتنشيط عامل النسخ. تعتبر العوامل الخارجية من أهم العناصر التي تزيد من كفاءة نظام مضادات الأكسدة في الكائن الحي. تساعد مضادات الأكسدة الطبيعية والاصطناعية في الأعلاف وكذلك المستويات المثلى من Mn و Cu و Zn و Se في الحفاظ على المستويات الفعالة لمضادات الأكسدة الذاتية في الأنسجة. تسمح تركيبة النظام الغذائي الأمثل بامتصاص مضادات الأكسدة الموجودة في الطعام واستقلابها بكفاءة. درجة الحرارة المثلى والرطوبة والظروف البيئية الأخرى مطلوبة أيضًا للحماية الفعالة من إنتاج الجذور الحرة. تعتبر الوقاية من الأمراض المختلفة بالمضادات الحيوية والأدوية الأخرى جزءًا لا يتجزأ من الدفاع الفعال لمضادات الأكسدة أيضًا.

ترتبط ظروف الإجهاد المختلفة بالإفراط في إنتاج الجذور الحرة وتسبب الإجهاد التأكسدي ، أي اضطراب في توازن مضادات الأكسدة المؤكسدة مما يؤدي إلى تلف الأنسجة المحتمل [22]. يمكن تقسيم ظروف الإجهاد بشكل عام إلى ثلاث فئات رئيسية [19]. الجزء الأكثر أهمية هو ظروف الإجهاد التغذوي بما في ذلك المستويات الغذائية العالية من PUFAs ونقص فيتامين E و Se و Zn أو Mn والحمل الزائد وفرط الفيتامين A ووجود السموم الفطرية المختلفة والمركبات السامة الأخرى في العلف. تتضمن المجموعة الثانية من عوامل الإجهاد الظروف البيئية: ارتفاع درجة الحرارة أو الرطوبة ، فرط الأكسجة ، الإشعاع وما إلى ذلك. تشمل عوامل الإجهاد الداخلي أمراضًا بكتيرية أو فيروسية مختلفة بالإضافة إلى الحساسية. جميع الحالات المذكورة أعلاه تحفز توليد الجذور الحرة في الميتوكوندريا.

توازن الخلايا الحية بشكل دائم عملية تكوين وتعطيل ROS ونتيجة لذلك يظل مستوى ROS منخفضًا ولكنه لا يزال أعلى من الصفر. الظروف البيئية المعاكسة تبدأ محاولات من الكائنات الحية لمقاومة البيئة التي أصبحت أكثر عدوانية [23]. يمكن للخلايا عادة أن تتحمل الإجهاد التأكسدي الخفيف عن طريق التوليف الإضافي لمضادات الأكسدة المختلفة (الجلوتاثيون ، الإنزيمات المضادة للأكسدة ، إلخ) في محاولة لاستعادة توازن مضادات الأكسدة / الأكسدة. في الوقت نفسه ، زادت نفقات الطاقة وتنشيط التنفس مما أدى إلى زيادة إنتاج ROS [23]. لكن هذه الآليات التكيفية لها قدرة محدودة. بمجرد أن يتجاوز إنتاج الجذور الحرة قدرة نظام مضادات الأكسدة على تحييدها ، يتطور الإجهاد التأكسدي ويسبب ضررًا للدهون غير المشبعة في أغشية الخلايا ، والأحماض الأمينية في البروتينات والنيوكليوتيدات في الحمض النووي ، ونتيجة لذلك ، يتم تعطيل الغشاء وسلامة الخلية. يرتبط تلف الأغشية بانخفاض كفاءة امتصاص العناصر الغذائية المختلفة ويؤدي إلى اختلال توازن الفيتامينات والأحماض الأمينية والعناصر غير العضوية والمغذيات الأخرى في الكائن الحي. كل هذه الأحداث تؤدي إلى انخفاض الأداء الإنتاجي والإنجابي للحيوانات. إن عدم كفاءة المناعة والتغيرات غير المواتية في نظام القلب والأوعية الدموية والدماغ والأعصاب والجهاز العضلي بسبب زيادة بيروكسيد الدهون تجعل الوضع أسوأ [20].

كما تبين قبل كل شيء ، تعمل مضادات الأكسدة في الجسم باعتبارها & ldquoteam & rdquo مسؤولة عن الدفاع عن مضادات الأكسدة ونطلق على هذا الفريق نظام مضادات الأكسدة. في هذا الفريق ، يساعد أحد الأعضاء عضوًا آخر يعمل بكفاءة. لذلك إذا كانت العلاقات في هذا الفريق فعالة ، وهو ما يحدث فقط في حالة النظام الغذائي المتوازن والتزويد الكافي بالعناصر الغذائية المضادة للأكسدة ، فإن الجرعات المنخفضة من مضادات الأكسدة مثل فيتامين إي يمكن أن تكون فعالة. من ناحية أخرى ، عندما يتعرض هذا الفريق لظروف ضغط عالية ، يزداد إنتاج الجذور الحرة بشكل كبير. خلال هذه الأوقات ، بدون مساعدة خارجية ، من الصعب منع تلف الأعضاء والأنظمة الرئيسية. هذه "المساعدة الخارجية" هي مكملات غذائية بتركيزات متزايدة من مضادات الأكسدة الطبيعية. بالنسبة لأخصائي التغذية أو صانع الأعلاف ، فإنه يمثل تحديًا كبيرًا لفهم متى يحتاج فريق مضادات الأكسدة الداخلية في الجسم إلى المساعدة ، ومقدار المساعدة التي يقدمها هذا والعائد الاقتصادي. مرة أخرى ، من الضروري أن نتذكر أهمية الحفاظ على التوازن الصحيح بين إنتاج الجذور الحرة والدفاع المضاد للأكسدة. في الواقع ، ROS و RNS لهما وجه آخر أكثر جاذبية يشارك في تنظيم أنواع مختلفة من الوظائف الفسيولوجية.

لذلك ، تشتمل آليات الدفاع المضادة للأكسدة على عدة خيارات [1-3،19-20]:

تقليل تركيز الأكسجين الموضعي

تقليل نشاط الإنزيمات المؤيدة للأكسدة وتحسين كفاءة سلسلة الإلكترون في الميتوكوندريا مما يقلل من إنتاج الأكسيد الفائق (كارنيتين)

إشارات الأكسدة والاختزال مع تحريض عوامل النسخ المختلفة (على سبيل المثال Nrf2 و NF-kB) والتعبير الجيني مع التركيب المرتبط بـ ARE لإنزيمات AO (SOD ، GSH-Px ، الكاتلاز ، GR ، GST ، إلخ) وجزيئات الحماية المهمة الأخرى

تنشيط الجين Vita والتخليق وزيادة التعبير عن الجزيئات الواقية (HSP ، thioredoxins ، sirtuins ، SOD ، إلخ)

أيونات معدنية ملزمة (بروتينات ملزمة للمعادن) ومخلبات معدنية

تحلل البيروكسيدات عن طريق تحويلها إلى منتجات غير جذرية وغير سامة (Se-GSH-Px)

كسر السلسلة عن طريق تنظيف الجذور الوسيطة مثل جذور البيروكسيل والألكوكسيل (فيتامينات E ، C ، GSH ، حمض اليوريك ، كارنيتين ، يوبيكوينول ، البيليروبين ، إلخ.)

آليات إعادة تدوير مضادات الأكسدة (فيتامين هـ) (فيتامينات ب 1 ، ب 2 ، سي ، حمض الأسكوربيك)

إصلاح وإزالة الجزيئات التالفة (MSr ، إنزيمات إصلاح الحمض النووي ، البروتيازومات ، HSP والمرافقين الآخرين ، إلخ)

تنشيط موت الخلايا المبرمج وإزالة الخلايا التالفة نهائياً وتقييد الطفرات.

من المهم أن نذكر مرة أخرى أن أنواع الأكسجين التفاعلية (ROS) لم يعد يُنظر إليها على أنها مجرد منتجات ثانوية سامة للتنفس الميتوكوندريا ، ولكنها تحظى الآن بالتقدير لدورها في تنظيم مسارات الإشارات الخلوية المختلفة [24]. في الواقع ، التكيف مع الظروف المجهدة في حياتنا يتم بوساطة شبكة فيتاجين في الجسم.

ديسموتاز الفائق في النظم البيولوجية

تم اكتشاف SOD بواسطة McCord و Fridovich في عام 1969 كنشاط إنزيمي في مستحضرات الأنهيدراز الكربوني أو الميوغلوبين الذي يثبط الاختزال الهوائي للسيتوكروم C بواسطة أوكسيديز الزانثين [25]. لذلك ، فإن haemocuprein ، الذي تم اكتشافه قبل ذلك بكثير ، أصبح Cu ، Zn-SOD [26]. فتح هذا الاكتشاف حقبة جديدة في أبحاث الجذور الحرة. في الوقت الحاضر ، تم تحديد ثلاثة أشكال إسوية متميزة من SOD في الثدييات ، وقد تم وصف تركيبها الجينومي ، cDNA ، والبروتينات [27]. تم عزل الشكل الرابع من إنزيم Fe-SOD من بكتيريا مختلفة ولكن لم يتم العثور عليه في الحيوان. علاوة على ذلك ، تمت تنقية نوع جديد من SOD المحتوي على النيكل إلى تجانس واضح من الكسور الخلوية من Streptomyces sp. [28]. يتم التحكم جيدًا في التخليق الحيوي للـ SODs ، في معظم الأنظمة البيولوجية. في الواقع ، فإن التعرض لزيادة pO2، زيادة التدفقات داخل الخلايا من O2- ، واضطراب أيونات المعادن ، والتعرض للعديد من المؤكسدات البيئية التي ثبت أنها تؤثر على معدل تخليق SOD في كل من الكائنات بدائية النواة والكائنات حقيقية النواة [29]. تم إثبات مجموعة من عوامل النسخ ، بما في ذلك NF- & kappaB و AP-1 و AP-2 و Sp1 ، بالإضافة إلى بروتين ربط مُحسِّن CCAAT (C / EBP) ، لتنظيم مستويات التعبير التأسيسية أو المحفزة للجميع ثلاثة SODs [30]. علاوة على ذلك ، يبدو من المحتمل أنه بالإضافة إلى التحكم في النسخ ، فإن التنظيم اللاجيني والتعديلات اللاحقة للنسخ تكون مسؤولة عن تنظيم النشاط الوظيفي SOD [30]. تم تلخيص الخصائص المقارنة لـ SOD1 و SOD2 و SOD3 في الجدول 1 [30,31].

الانزيمات CuZn-SOD Mn-SOD EC-SOD
تعيين الجينات (الإنسان / الفأر) SOD1 / Sod1 SOD2 / Sod2 SOD3 / Sod3
رجل / فأر موقع الكروموسوم) HAS21 / MMU16 HAS6 / MMU17 HAS4 / MMU5
المرض الناجم عن عيوب الانزيم التصلب الجانبي الضموري (ALS) لا أحد لا أحد
عامل (عوامل) المعادن Cu2 + - نشط تحفيزيًا
Zn2 + - يحافظ على استقرار الإنزيم
Mn2 + - نشط تحفيزيًا Cu2 + - نشط تحفيزيًا
Zn2 + - يحافظ على استقرار الإنزيم
النموذج النشط ثنائيات تيترامير تيترامير
الكتلة الجزيئية ، كيلو دالتون 88 32 135
المواقع الخلوية العصارة الخلوية ، الفضاء بين الغشاء للميتوكوندريا ، النواة مصفوفة الميتوكوندريا المصفوفة خارج الخلية والدورة الدموية
توزيع الأنسجة (من الأعلى إلى الأدنى) الكبد والكلى والدماغ والقلب القلب والدماغ والعضلات الهيكلية الأوعية الدموية والرئة والكلى والرحم
تعديل آخر ترجمة نترات ، فسفرة ، جلوتاثيول ، جلايكيشن أستلة ، نترات ، فسفرة الارتباط بالجليكوزيل
الحث غير محرض محرض مستحث بمضادات الأكسدة وينظم من خلال NRF

الجدول 1: الخصائص البيوكيميائية للديسموتاز الفائق للثدييات (مقتبس من [30-31]).

كان SOD1 ، أو Cu ، Zn-SOD ، أول إنزيم من هذه العائلة يتم تمييزه وهو عبارة عن جهاز homodimer يحتوي على النحاس والزنك والذي يوجد بشكل حصري تقريبًا في الفراغات السيتوبلازمية داخل الخلايا. وهو موجود كجهاز homodimer 32 كيلو دالتون وهو موجود في السيتوبلازم والنواة من كل نوع من الخلايا التي تم فحصها [27]. The chromosomal localization and characteristics of the sod1 gene have been identified in rodents, bovines, and humans and the human sod1 gene is shown to be localized on chromosome 21q22. Furthermore, sod1 gene consists of five exons interrupted by four introns, which is significantly similar in different species in terms of the size of exons, particularly the coding regions [30]. The sequence and structure of Cu, Zn-SOD is highly conserved from prokaryotes to eukaryote and mammalian SOD1 is highly expressed in the liver and kidney [32]. Enzymatic activity of SOD1 depends on the presence of the Cu and Zn. While copper is needed for SOD1 catalytic activity, Zn participates in proper protein folding and stability. Over 100 mutations in the human gene SOD1 are described to lead to some inherited diseases, but their mechanisms remain unclear [33].

The second member of the family (SOD2) has manganese (Mn) as a cofactor and therefore called Mn-SOD. SOD2 is shown to have a unique genetic organization and little similarity with SOD1 and SOD3 [30]. The primary structure of SOD2 genes is shown to be highly conserved and it shares more than 90% sequence homology in the coding region in mouse, rat, bovine and human and the human sod2 is located on chromosome 6q25.3 [30]. It was shown to be a 96 kDa homotetramer and located exclusively in the mitochondrial matrix, a prime site of superoxide radical production [6]. Therefore the expression of Mn-SOD is considered to be essential for the survival of all aerobic organisms from bacteria to humans and it participates in the development of cellular resistance to oxygen radical-mediated toxicity [34]. Indeed, Mn-SOD is shown to play a critical role in the defense against oxidant-induced injury and apoptosis in various cells. In fact, Mn-SOD is inducible enzyme and its activity is affected by cytokines and oxidative stress. Therefore, Mn-SOD has been shown to play a major role in promoting cellular differentiation and in protecting against hyperoxia-induced pulmonary toxicity [34] being a crucial determinant of redox status of the cell. Furthermore, Mn-SOD influences the activity of transcription factors (such as HIF-1&alpha, AP-1, NF-&kappaB and p53) and affects DNA stability [35]. A critical role of Mn-SOD under physiological and pathological conditions has recently been reviewed in details and the following findings of Mn-SOD confirm the critical role of Mn-SOD in the survival of aerobic life [36-39]:

Escherichia coli and yeasts lacking the Mn-SOD gene are highly sensitive to oxidative stress

Mn-SOD gene knockout mice can only survive few days after birth, with pathological findings of many various diseases due to mitochondrial disorder, suggesting a critical role of the enzyme

Cells transfected with Mn-SOD cDNAs have increased resistance to various free radical-generating toxicants (paraquat, tumor necrosis factor, doxorubicin, mitomycin C, irradiation, ischemic reperfusion, smoking, etc.)

Human Mn-SOD gene transgenic mice show reduced severity of free radical-induced pulmonary damage and adriamycin-induced myocardial damage.

In 1982, a third SOD isozyme was discovered by Marklund and co-workers and called extracellular superoxide dismutase (EC-SOD), due to its exclusive extracellular location. EC-SOD is a glycoprotein with a molecular weight of 135,000 kDa and high affinity for heparin [40]. However, there are some speciesspecific variations in molecular weight. The human EC-SOD gene has been mapped to chromosome 4q21 and consists of three exons and two introns [41]. The full-length mouse ECSOD cDNA is shown to be 82% identical to that of rat and 60% identical to the human EC-SOD [30]. EC-SOD is the only antioxidant enzyme that scavenges superoxide specifically in the extracellular space. EC-SOD is present in various organisms as a tetramer or, less commonly, as a dimer and contains one copper and one zinc atom per subunit, which are required for enzymatic activity [42]. The expression pattern of EC-SOD is highly restricted to the specific cell type and tissues where its activity can exceed that of Cu,Zn-SOD or Mn- SOD. As a copper-containing enzyme, the activity of EC-SOD is regulated by copper availability [41]. EC-SOD is comparatively resistant to high temperatures, extreme pH, and high urea concentrations it can be inhibited by various agents including azide and cyanide and inactivated by diethyldithiocarbamate and hydrogen peroxide. Oxidative stress and post-translational modification of EC-SOD are shown to cause loss of EC-SOD activity [30].

SOD in avian biology

Chicken SOD

Chicken SOD was described and purified in early 1970. Indeed, in chicken liver two types of SOD were identified, one of which was localized in the mitochondria while the other was found in the cytosol [43]. The cytosol SOD was inhibited by cyanide, whereas the mitochondrial enzyme was not. Later this feature was used to distinguish between two forms of enzymes during assays. The cytosol SOD was purified to homogeneity with apparent molecular weight in presence of mercaptoethanol to be 30,600 Da and to contain copper and zinc, being similar to the other Cu, Zn-SOD which have been isolated from diverse eukaryotes. In fact, purified cytosol SOD from chicken liver contained 0.30% copper and 0.25% zinc. This corresponds to 0.9 atom of copper and 0.8 atom of zinc per subunit. It was also shown that this chicken liver Cu, Zn- SOD had a tendency to polymerize [43]. In contrast, the mitochondrial SOD was found in chicken liver to be a manganoprotein which has a molecular weight of 80,000 Da. It is composed of four subunits of equal size, which are not covalently joined. It contains 2.3 atoms of manganese per molecule and is strikingly similar to the SOD previously isolated from bacteria. This supports the theory that mitochondria have evolved from aerobic prokaryotes. In fact, Mn-SOD was first isolated from the chicken liver [43]. The Mn- SOD was found primarily in the mitochondrial matrix space whereas the Cu,Zn-SOD, previously isolated from the cytosol, was found in the intermembrane space [44].

Cu, Zn-SOD was purified from chicken liver with a subunit Mr of 16900 [45]. Low dietary copper was associated with a decrease in SOD activity and when the 10-day-old deficient chicks were injected with 0.5 mol of CuSO4 intraperitoneally, SOD activity in aorta was restored to control levels in about 8 h. Indeed, dietary copper regulates SOD activity in the tissues of young developing animals. The authors also suggested that a copper deficiency suppresses Cu, Zn-SOD activity without inhibiting synthesis or accumulation of the Cu, Zn-SOD protein in this tissue [45]. Interestingly, molecular properties (amino acid composition, molecular mass and subunit composition) of the chicken enzyme was shown to be similar to those of a bovine erythrocyte Cu, Zn SOD [46]. Purified chicken liver Cu, Zn-SOD was confirmed to contain two subunits having Cu and Zn elements with a molecular weight of 16000+/-500 for each [47]. The optimum pH of purified Cu, Zn-SOD was determined to be 8.9. The enzyme was found to have fair thermal stability up to 45 o C at pH 7.4 over a 1-h incubation period. The SOD enzyme was not inhibited by DTT and beta-mercaptoethanol, but inhibited by CN(-) and H2ا2 [47]. SOD purified from chicken heart has a molecular weight 31.0 +/- 1.0 kDa and is composed of two equally sized subunits each having 1.1 +/- 0.03 and 0.97 +/- 0.02 atoms of Cu and Zn elements, respectively [48]. The Mn-SOD cDNA in chicken heart was shown to be 1108 bp in length. The molecular weight of the mature peptide was 22 kDa. A comparison of the deduced amino acid sequence with those of the human, rat, C. elegans and D. melanogaster showed that the amino acid homology rates were 82.4%, 84.7%, 62.4%, and 59.3%, respectively [49]. SOD activity in avian tissues depends on many different factors including genetics, nutrition and various stress-related factors. For example, SOD activity in the Jungle Fowl feather melanocytes was shown to be 2- and 4-fold higher than that in Barred Plymouth Rock and White Leghorn tissue respectively [50]. Indeed, understanding the molecular mechanisms of the regulation of SOD gene expression and the factors involved in tissue- and cell-specific expression of the SOD genes are of great importance for a developing novel strategies for preventing negative consequences of various stresses in poultry production.

SOD in chicken embryo

Chick embryo tissues contain a high proportion of highly polyunsaturated fatty acids in the lipid fraction [51] and therefore need antioxidant defense [18]. The antioxidant system of the newly hatched chick includes the antioxidant enzymes SOD, GSH-Px, catalase [52], fat-soluble antioxidants vitamin E and carotenoids [53], water-soluble antioxidants ascorbic acid [53] and glutathione [52] as well as selenium [54-57]. Vitamin E [58], carotenoids [59-64] and selenium [54-57] are transferred from feed into egg and further to embryonic tissues. Glutathione and antioxidant enzymes GSHPx, SOD and catalase are also expressed in the embryonic tissues at various stages of their development [52,65]. Our results indicate that there are tissue-specific features in antioxidant defense strategy during embryonic development of the chicken and SOD plays a crucial role as an integral part of the antioxidant network.

In the embryonic liver, SOD specific activity was maximal at day 11 but decreased sharply by day 15 and remained relatively constant thereafter. By contrast, the specific activity of SOD in the brain from day 15 onwards was approximately 2 times higher than that in the liver. In the YSM SOD specific activity increased gradually between days 10 and 15 and then decreased gradually between day 15 and hatching [52]. The specific activities of SOD in kidney, lung, heart and skeletal muscle all showed a gradual decrease between day 15 and hatching. As can be seen from الجدول 2, the tissues displayed a considerable variation in the Mn-SOD activity, with the heart having the highest value and lung the lowest [65]. By contrast, the lung was characterized by high Cu,Zn-SOD activity in the heart, activity of Cu,Zn-SOD was comparable to the other tissues. Based on the total SOD activity the tissues could be placed in the following descending order: heart > muscle > YSM > kidney > lung > liver. Mn-SOD is the main enzymatic form in the liver and heart comprising 73.2 and 68% of the total SOD activity respectively. In great contrast, in the lung, YSM and thigh muscle, SOD is exclusively represented by Cu,Zn-SOD comprising 98.5, 98.3 and 84.7% of the total SOD activity respectively. In various parts of the brain (cerebrum, cerebellum, brain stem and optic lobes) of the newly hatched chick the Cu,Zn-SOD activity is also almost 2-fold higher than that of Mn-SOD [65]. Notably, in the kidney both SOD forms are equally represented. Furthermore, the tissues differed markedly in the GSH-Px activities. In all the tissues, Sedependent GSH-Px was the main enzymatic form, comprising from 65% (lung) up to 90% (heart) of the total enzyme activity. The liver and kidney displayed the highest total GSH-Px activity and the muscle the lowest. As in the case of GSH-Px, catalase activity was also maximal in the liver and kidney.

منديل Mn-SOD, U/mgprotein Cu-Zn-SOD,U/mg protein Se- GSH-Px,mU/mg protein Non-Se-GSH-Px,mU/mg protein Catalase,U/mg protein
كبد 3.81a 1.46a 177.0a 114.6a 35.8a
كلية 2.98b 3.15b 159.8a 58.6b 29.5a
قلب 5.79c 2.73b 99.0b 11.6c 5.8b
رئة 0.09d 5.79c 99.8b 53.0b 6.0b
Thigh Muscle 1.06d 6.07c 45.8c 12.6c 3.2c
YSM 0.12e 6.97c 102.6b 37.7d 15.2d

الجدول 2: Antioxidant Enzyme Activities in the Tissues of a Newly Hatched Chick (Adapted from [65].

SOD in avian semen

Despite the importance of SOD in the protection of cells against lipid peroxidation, its activity in avian semen has received only limited attention. A comparison of SOD activity in sperm from various species including boar, rabbit, stallion, donkey, ram, bull, man and chicken indicated that donkey sperm had the highest and fowl the lowest SOD activity [66]. Furthermore, turkey spermatozoa were found to contain even less SOD activity than fowl spermatozoa [67]. Our data indicate that in seminal plasma of 5 avian species, KCN inhibited 100% of SOD activity, an observation reflecting the presence of only Cu, Zn-SOD [68]. In the seminal plasma, the highest SOD activity was recorded in turkey and guinea fowl while the lowest activity was found in duck. Overall, avian species classified in accordance with decreasing SOD activity (expressed per mg seminal plasma protein) can be placed in the following order: guinea fowl>chicken>goose> duck>turkey. Similarly, in seminal plasma, the activity of GSH-Px was two times greater in the ganders than in chickens, whereas SOD activity was lower than in chickens [69]. In contrast, the SOD activity in spermatozoa, from pre-cited species is classified in an opposite order to that observed in seminal plasma (goose>duck>chicken=guinea fowl>turkey [68]). In chicken semen, the SOD activity significantly increased in cryopreserved seminal plasma with simultaneous decrease of its activity in cells [69]. In sperm both forms of SOD are expressed with significant species-specific differences. For example in goose, Cu,Zn-SOD appears twice higher than Mn- SOD and an opposite distribution between different forms of SOD was recorded in guinea fowl where Mn-SOD was more than two-fold higher compared to Cu,Zn-SOD [68]. In chicken, about 67% of total SOD activity was detected in spermatozoa as compared to 33% in seminal plasma [70]. The biological meaning and physiological consequences of such speciesspecific differences in SOD activity and distribution remain to be established. Notably, in laying hens, SOD activity in the utero-vaginal junction was shown to be increased compared to other regions of the lower oviduct (vagina, uterus [71-72]).

Dietary modulation of SOD

Mn and Cu in the diet

Mn-SOD is shown to be highly expressed in various organs containing a large number of mitochondria such as the heart, liver, and kidneys. Indeed, in comparison to other tissues, the heart has the highest steady state mRNA Mn-SOD expression level in chickens [73]. It has been proven that Mn availability is a regulating factor of Mn-SOD activity. For example, in primary cultured broiler myocardial cells Mn-SOD mRNA, Mn-SOD protein, and Mn-SOD activity were induced by manganese in dose- and time-dependent manner. Manganese regulates Mn- SOD expression not only at transcriptional level but also at translational and/or posttranslational levels [74]. In both heart and kidney, Mn-SOD activity was significantly depressed by decreased dietary manganese greatest reduction occurred in the heart [75]. Decreased heart Mn-SOD and Cu,Zn-SOD activities, resulting from dietary Mn and Cu deficiencies, were both associated with increased peroxidation [76]. It seems likely that Mn-SOD activity is very sensitive to dietary Mn levels in commercial corn-soybean meal diets. In fact, Mn deficiency in growing chickens caused the reductions of Mn concentrations of the liver and heart as well as Mn-SOD activity of the heart [77]. In chickens, dietary Mn contents required to reach the plateau of Mn concentrations of the liver, pancreas, kidney, heart, spleen and muscle and to obtain the maximum Mn-SOD activity of heart were calculated to be 110, 111, 141, 123, 109, 99 and 121ppm respectively. Interestingly, Mn-SOD of liver and pancreas were not affected. Therefore, for broilers fed the basal corn-soybean meal diet, 120ppm Mn was suggested as the required level [78] which corresponds to the presently recommended levels of Mn supplementation. Chickens fed a Mn-deficient diet from hatching had significantly lower levels of Mn-SOD activity in liver than did controls. However, activity of the Cu,Zn-SOD in the liver was higher in Mn-deficient chickens than in controls [79]. The activity of both forms of SOD reached normal levels when a Mn-supplemented (1,000 ppm) diet was fed to deficient chickens, but the activity of the manganese enzyme was not affected by feeding the supplemented diet to manganese sufficient chickens. It was shown that heart Mn- SOD activity and heart Mn-SOD mRNA levels increased linearly as dietary Mn levels increased, confirming that dietary Mn significantly affected heart Mn-SOD gene transcription [80]. Furthermore, birds fed supplemental Mn had lower MDA content in leg muscle and greater Mn-SOD activities and Mn- SOD mRNA level in breast or leg muscle than those fed the control diet [81]. Compared with control chickens fed on a diet without Mn supplementation, chickens fed Mn-supplemented diets had higher Mn concentrations, Mn-SOD mRNA levels, Mn-SOD protein concentrations, and Mn-SOD activities within heart tissue [82-83]. Therefore, dietary Mn can activate Mn- SOD gene expression at both the transcriptional and translational levels [82]. However, Mn excess can be toxic for birds. In fact the activities of SOD and GSH-Px in chicken serum and immune organs (spleen, thymus, and bursa of Fabricius [84]) and testes [85] were decreased due to Mn dietary excess.

It seems likely that dietary Cu is involved in regulation of the SOD activity and in the case of low Cu levels in the basic diet, it is possible to upregulate Cu,Zn-SOD in chickens by dietary Cu supplementation. For example, in the basal low-Cu group, Cu, Zn-SOD activity decreased in the liver, RBC and heart to 14, 25, and 61%, respectively, of control activities after 6 weeks' depletion [86]. On the other hand, Cu,Zn-SOD activity in chicken erythrocytes from the Cu- and vitamin Csupplemented birds was increased by 39 and 20% respectively [87]. Similarly, in the Cu-supplemented chickens, Cu,Zn-SOD activity in the liver, erythrocyte, kidney and heart significantly increased by 75, 40, 12, 12% respectively. Furthermore, Mn- SOD activity in the heart, liver, kidney and brain of the vitamin C &ndashsupplemented chickens was increased. In addition, in the heart of Cu-supplemented chickens Mn-SOD was found to be increased by approximately 15%, while in liver tissue of the Cusupplemented group it was reduced by 19% [88]. However, in an earlier study, hepatic Mn-SOD and Cu,Zn-SOD were not influenced by dietary Cu level or source or LPS in broiler chicks [89] probably reflecting differences in the background Cu levels.

Vitamins, carnitine and amino acids

Dietary vitamin A excess was shown to decrease SOD activity in the chicken liver and brain [90]. Similarly, increased vitamin E supplementation (40-60 mg/kg) or CCl4 injection decreased the activity of SOD in the chicken blood [91]. However, in a recent study a higher vitamin E level (60 vs 30 mg/kg) significantly increased alpha-tocopherol concentrations and SOD activity in serum of laying hens [92]. Initially, L-Carnitine dietary supplementation was shown to increase blood SOD activity in chickens [93]. Furthermore, when chicken fed corn-soybean diets supplemented with different doses of lipoic acid SOD activity in serum (300 mg/ kg), liver (100, 200 and 300 mg/kg) and leg muscle (200 or 300 mg/kg) was significantly increased [94]. It was shown that increased Lipoic acid (LA) or acetyl-l-carnitine (ALC) resulted in increased total antioxidant capacity and SOD and GSH-Px activities and decreased levels of MDA in serum and liver of birds [95]. Notably, birds fed diets ?ontaining 50 mg/kg of LA and 50 mg/kg of ALC had higher serum and liver SOD activities than those fed diets containing 100 mg/kg of LA or ALC alone. In laying hens reared in a hot and humid climate L-threonine supplementation at 0.2% maximised the SOD activity in both serum and liver [96]. Serum SOD increased linearly and quadratically in laying hens receiving excess dietary tryptophan (0·4 g/kg) [97]. Broilers given a diet containing 5.9 g/kg methionine had enhanced serum SOD activity and decreased hepatic MDA content at day 7 [98].

Low-Se diet caused a significant decrease in the activities of SOD and GSH-Px, and an increased MDA content in thymus, spleen, Bursa of Fabricius and serum [99]. Interestingly, not only Se deficiency (0.03 mg Se per kg of diet) but also Se excess (3 mg/kg) in chickens significantly lowered SOD and CAT activities in the liver and serum [100]. It seems likely that SOD in adult birds is also affected by Se status. For example, laying hens fed the Se-supplemented diet showed higher SOD and GSH-Px activity and lower MDA content in plasma compared with those fed the control (non-supplemented) diet [101]. Positive effects of dietary Se on SOD activities in avian species depend not only on Se concentration, but also on the form of Se used, with organic Se being more effective than sodium selenite. In fact, the activities of serum GSH-Px, SOD and total antioxidant capacity were significantly higher in selenium yeast than sodium selenite-fed chickens [102]. Similarly, dietary Se-Met significantly elevated T-AOC, GPX, T-SOD, CAT activities, contents of GSH and reduced carbonyl protein content in chicken breast muscle [103]. It was shown that dietary organic Se significantly increased the Se content and the activities of CAT and SOD, but decreased the MDA content in chicken breast muscle at 42 days of age [104].

Phytochemicals

Polyphenolic compounds and various plant extracts have received substantial attention as an important means of decreasing oxidative stress in vitro and in vivo. For example, in cultured muscle cells of embryonic broilers, pretreatment with low-dosage phytoestrogen equol (1&muM) restored altered (decreased) by H2ا2 intracellular SOD activity. However, pretreatment with high-dosage equol (10 and 100 &muM) showed a synergistic effect with H2ا2 in inducing cell damage, but had no effect on MDA content, SOD or GSH-Px activity [105]. Similarly, in chicken HD11 macrophages challenged with LPS activity of SOD increased in cells treated with the higher concentration of equol (80 &mumol/L or 160 &mumol/L, but not in 10, 20 or 40 &mumol/L groups [106]). In a chicken erythrocyte model both curcumin and cyanidin-3-rutinoside were shown to significantly attenuate apoptosis and hemolysis, decreasing MDA content, and increasing SOD activity in a time- and dosedependent manner [107]. Similarly, feeding diets with added flavonoids (hesperetin and naringenin) to laying hens increased the blood serum SOD activity [108]. There was a significant increase in the activities of SOD chicken blood due to Brahma Rasayana supplementation [109]. Dietary xanthophyll (lutein+zeaxanthin) supplementation (20 or 40 mg/kg) for 3 or 4 weeks was shown to increase serum SOD activity in chickens [110]. However, the SOD activity was not affected in the chicken liver or jejunal mucosa. Inclusion into the chicken diet of polysavone (1·5 g/kg), a natural extract from alfalfa, for 6 weeks increased serum and liver SOD activity, while breast muscle SOD activity at 6 weeks of age were significantly higher and MDA content was significantly lower in 1·0 and 1·5 g/kg polysavone groups than in the control group [111]. Notably, effects of plant extracts added to chicken diets on the SOD activity would depend on many factors including polyphenol composition, concentration and bioavailability. In fact, low availability of polyphenolic compounds for growing chickens, breeders and layers [112] is an important limiting factor of their biological efficacy and nutritive value. For example, there was no effect of dietary turmeric rhizome powder (0.25- 0.75%) on the activities of GSH-Px and SOD in thigh muscle [113] or serum [114]. Feeding to broiler chicks diets enriched with selected herbal supplements failed to affect the growth performance of chickens at 42 days of age. In addition, this supplementation had no influence on the activities of SOD and GSH-Px, concentration of vitamin A and selected lipid metabolism indices [115].

Sod up- and down-regulation in stress conditions

Heat stress

High environmental temperature is one of the most important stressors causing economic losses to the poultry industry, including poor growth performance, immunosuppression, high mortality, decreased reproductive performance and deterioration of meat quality [116]. Since SOD is an inducible enzyme, depending on conditions, stresses can tissue-specifically increase or decrease SOD activity in various avian species. For example, acute heat stress (34°C) in chickens was shown to induce a significant production of ROS, and antioxidant enzymes, including SOD, CAT and GSH-Px [117]. On exposure to chronic heat stress, GSH-Px activity remained relatively constant, though a temperaturedependent elevation in Cu,Zn-SOD activity was observed in skeletal muscle of broiler chickens [118]. Chicken exposure to heat stress increased SOD activity and MDA levels in skeletal muscle and vitamin E or vitamin E+Se dietary supplementation further enhanced SOD activity in muscles in heat-stressed birds [119]. In broiler chickens, plasma activity of SOD was increased, whereas GSH-Px was suppressed by heat stress (32 ± 1°C). Furthermore, heat exposure increased SOD and catalase activities in breast muscle but the reverse was true in thigh muscle. On the other hand, heat stress increased SOD and decreased GSH-Px activities of mitochondria regardless of muscle types [120]. Interestingly, in restrictedly fed broiler breeder&rsquos plasma MDA, protein carbonyl content, activity of SOD and corticosterone content were not altered after acute (33°C) and prolonged heat challenges [121]. Probably the stress intensity was not high enough to upregulate SOD. On the other hand, if stress is too high adaptive functions of SOD can be overwhelmed with the following SOD decrease. For example, heat stress in black-boned chickens reduced daily feed intake and BW gain decreased serum GSH and inhibited GSH-Px, SOD and CAT activities compared with birds subjected to thermo-neutral circumstances [122]. Similarly, in chickens heat stress induced higher levels of TNF-&alpha, IL-4, HSP27, HSP70, and MDA levels but lower level of IFN-&gamma, IL-2, GSH-Px, and SOD in spleen [123-124]. These responses were ameliorated by the treatment of Se, polysaccharide of Atractylodes macrocephala Koidz alone or in combination [124].

Cold stress

Environmental temperature either below or above the comfort zone causes discomfort in avian species. In fact, the increase in metabolic rate at temperatures below the comfort zone (cold stress) is a significant cause of increased mortality from the pulmonary hypertension syndrome (ascites) in broilers [125]. Initially, it was shown that when broilers were exposed to a cool environment for 3 weeks, plasma SOD activity was decreased [126]. Similarly, cold exposure reduced chicken plasma SOD and supplemental L-carnitine (100 mg/kg) was shown to restore the SOD activity in cold-stressed birds [127]. Broilers with cold-induced ascites were characterised by a significantly decreased SOD activity in the liver [128]. Opposite results were also reported. In fact, during acute cold stress, the SOD activity of the lung increased compared with their control group at each stress time point [129]. Similarly, there was a significant decrease in CAT and SOD in blood, but increased SOD activity was evident in the liver [130]. A complexity of the SOD response to various stresses is also illustrated in the next two papers. In chick duodenum, under acute cold stress MDA level increased and the activity of SOD and iNOS first increased and then decreased. In contrast, under chronic cold stress the activity of SOD, NO, and NOS in duodenum first decreased and then increased, whereas the MDA level increased [131]. In immune organs, the activities of SOD and GSH-Px were first increased then decreased, and activity of total antioxidant capacity was significantly decreased at the acute cold stress in chicks [132].

Other environmental stresses

Effects of environmental stresses on SOD activity is, probably, tissue-specific and depend on many factors, including strength and duration of the stress. For example, in broilers corticosterone administration caused decreases in serum SOD activity as well as in the apparent digestibility of energy, relative weight of bursa and thymus, total antioxidant capacity, and antibody titers to Newcastle disease virus [133]. In contrast, there was an increase in SOD activity in the chicken heart during short-term corticosterone administration [134]. In growing chickens exposed to high ammonia and low humidity blood antioxidative capacities and pectoral muscle SOD and GSH-Px activities were significantly reduced [135]. Hepatic mitochondrial SOD activity decreased at 14 d in feedrestricted broiler chicks [136]. However, the plasma SOD activity of feed-restricted birds was markedly higher than those fed ad libitum on d 35 and d 42 [126].

Toxicological stresses

Administration of cadmium to chickens decreased SOD activities in various tissues, including liver [137-138], kidney [139], blood [140], ovary [141], testes [142] and splenic lymphocytes in vitro [143]. Usually, decreased SOD activity was accompanied by decreased GSH-Px activity and increased lipid peroxidation in the same tissues. In contrast to the aforementioned results, Cd oral administration produced peroxidative damage in chickens, as indicated by increase in TBARS, reduction in GSH concentration in liver and kidney, but increased CAT and SOD activities were observed in erythrocytes [144]. Dietary nickel chloride is also shown to have a negative effect on SOD and other antioxidant enzymes (GSH-Px and CAT) in the intestine [145], cecal tonsil [146] or splenocytes [147]. Similarly, vanadium inhibited SOD activity in chicken liver and kidney [148]. The list of chicken SOD inhibitors includes aluminium [149-150], fluorine [151], polychlorinated biphenyls [152-153], 4-nitrophenol [154], dioxin [155], organophosphate [156], thiram [157], furazolidone [158], valproic acid [159], oxidised oil [160]. It seems likely that mycotoxins can also decrease SOD activity in various chicken tissues. In particular, DON decreased SOD activity in embryo fibroblast DF-1 cells [161] and AFB1 feed contamination was associated with decreased SOD in the chicken liver [162-163] and erythrocytes [164]. However, the activities of SOD, GST and non-protein thiol levels in the chicken liver were not altered by the FB1-containing (100 mg/kg) diet fed for 21 days [165].

Diseases and gut health

Various avian diseases also negatively affect antioxidant defenses including decrease SOD activity in jejunal and ileal parts of the gut challenged with Salmonella pullorum [166], brain and liver of Newcastle disease virus-infected chickens [167], erythrocytes of the Eimeria acervulina infected birds [168] and plasma of E. tenella challenged birds [169]. Since antioxidant-pro-oxidant balance in the gut plays an important role in chicken health and immunity [5], special emphasis should be given to this area of research. For example, in vitamin-D-replete chicks, Cu,Zn-SOD was shown to be associated with the apical border (microvilli) of the duodenal absorptive cells [170]. Furthermore, inclusion of &gamma- aminobutyric acid (GABA) in laying hen diet was associated with significant increasing the activity of SOD and GSH-Px and decreasing MDA levels in serum [171]. Similarly, serum SOD and catalase activities were significantly increased, and MDA was decreased by dietary sodium butyrate at 0.5 or 1.0 g/kg feeding to chickens from hatch for 21 days [172]. Broilers fed a diet supplemented with 1×10 9 cfu Clostridium butyricum/kg diet had greater SOD activity in the ileal mucosa on d21 and in jejunal mucosa on d42 than those in the other groups fed antibiotic aureomycin or lower doses of the probiotic [173].

Clinical significance of SOD activity in different tissues

When studying SOD, results interpretation could be a challenging task. First of all, plasma is easily obtained material however, the meaning of increased or decreased total SOD in plasma sometimes could be misleading. Indeed, in normal human plasma three forms of SOD are found with the lowest amount of SOD1 (5.6-35.5 ng/ml), somehow higher amount of SOD2 (47-150 ng/ml) and even more SOD3 (79-230 ng/ml [174]). Therefore, ideally individual SODs should be determined in plasma to have maximum information to analyse. However, practically in all studies related to SOD in avian plasma only total SOD was determined. Secondly, in tissues Mn-SOD and Cu,Zn-SOD should be distinguished. However, similar to plasma SOD, in most of poultry-related studies only total SOD was analysed. Thirdly, since Mn-SOD is an inducible enzyme, an increased SOD activity in tissues could mean an adaptive response to stress situation or could indicate a potential of the antioxidant defense in the stress conditions. Indeed, when natural antioxidants are supplemented with diets there could be upregulation of SOD indicating an increase in antioxidant defenses or downregulation of SOD reflecting a decreased need for SOD because of other antioxidant mechanisms are increased. However, as mentioned above SOD is the main enzyme dealing with superoxide production in mitochondria, a primary site of ROS formation, and most likely it cannot be replaced by other antioxidants. Furthermore, when stress is too strong there is a decrease in SOD activity indicating that the antioxidant defense network was overwhelmed by increased production of free radicals and the body is not able to adequately adapt to the situation. Clearly, there is a need for additional research on individual forms of SOD in avian species with specific emphasis to various transcription factors, including NF-&kappaB and Nrf2, responsible for or involved in SOD activation in stress conditions.

In general, the free radical-initiated oxidative damage of lipids, proteins, and DNA as part of the unspecific immune response caused by some viral (Marek&rsquos disease, Newcastle diseases, or infectious bursal disease), bacterial diseases (Salmonella, Staphylococcus, Clostridium, or E. coli), or parasitic infections (coccidiosis) has been recently reviewed [175]. Indeed, roles of superoxide production and SOD activity in many of those diseases in poultry await investigations. In fact, it has been suggested that oxidative damage may regulate the occurrence and development of avian infectious bronchitis and SOD activity in the serum of chickens inoculated with infectious bronchitis virus significantly decreased [176]. Similarly, blood SOD was shown to be significantly decreased in broiler birds infected with Eimeria tenella [177].

Nutritional modulation of vitagenes

The aforementioned data clearly indicate that vitagenes can be modulated by nutritional means. Indeed, vitamins E, A, carnitine, selenium and some phytochemicals can affect SOD expression and concentration in various stress conditions. It is interesting that the same compounds can affect other vitagenes, namely thioredoxins, sirtuins and heat shock proteins [2,178]. Therefore, it would be of considerable interest to develop an antioxidant-based composition/ supplement for decreasing negative consequences of various stresses in poultry and pig production. Such a composition should meet at least five important requirements [1-2]:

Vitagene activation and redox-signaling (carnitine, betaine, vitamins A, E, D, C, Se, Zn, Mn, silymarin and possibly other phytochemicals)

Maintenance of the vitamin E recycling system (vitamin C, Se, Vitamin B1 and B2)

Provision of nutrients required for carnitine synthesis (lysine and methionine, ascorbic acid, vitamin B6 and niacin)

Supporting the liver, a main site of T-2 toxin, ochratoxins, fumonisins and aflatoxins detoxification and gut, responsible to DON detoxification (vitamins E and C, selenium, carnitine, betaine, organic acids, methionine and lysine)

Possessing immunomodulating properties (vitamins A, E, D, C, carnitine, Se, Zn and Mn).

Inclusion of various protective compounds into the diet of farm animals and poultry to decrease negative consequences of stress conditions is quite complicated, firstly, by a decreased feed consumption at time of stress. Secondly, such an approach has a low flexibility, since existing feeding systems do not allow to include anything into the feed loaded into the feed storage bins located near the poultry/pig house (usually several tons of feed for several days feeding). Therefore, before the previous feed is consumed, nothing can be added to the feed. However, sometimes it is necessary to supplement animals/poultry with specific additives very quickly to deal with consequences of unexpected stresses (e.g. mycotoxins in the feed, immunosuppression, high temperature, etc.). In such a case, additive supplementation via drinking system is a valuable option [178]. In fact, modern commercial poultry and pig houses have water medication equipment installed, which can be perfectly used for the aforementioned supplementations. For example, an attempt to address the aforementioned option was implemented in a commercial product PerforMax, containing a vitagene-regulating mixture of 28 compounds, including antioxidants (vitamins E and C), carnitine, betaine, minerals (Zn and Mn) and essential amino acids, and supplied via drinking water. Its efficacy in fighting stresses in commercial poultry production has been recently reviewed [4] and prospects of its use to maintain gut health in weaned piglets and newly hatched chicks was considered [5]. Indeed, it is well known that commercial animal/poultry production is associated with a range of stress conditions including environmental (high temperature), nutritional (mycotoxins and oxidized fat) or internal (vaccinations, disease challenges, etc.) stresses [4,19-20]. In such conditions, supplying the PerforMax with drinking water was shown to have protective effects in growing birds [179-180] as well as in adult birds [4] helping maintain their health, productive and reproductive performance. Therefore, the aforementioned results are the first step to go from the development of the vitagene concept to designing a commercial product and testing it in the commercial conditions of poultry and pig production. We can suggest that this idea could be realized in human nutrition as well. Clearly more research is needed to understand a fundamental role of vitagenes in adaptation to various stresses.

Conclusions and future directions

From the aforementioned analysis of the data related to SOD in poultry physiology and adaptation to stresses it is possible to conclude:

SOD as important vitagene is the main driving force in cell/ body adaptation to various stress conditions. Indeed, in stress conditions additional synthesis of SOD is an adaptive mechanism to decrease ROS formation

If the stress is too high SOD activity is decreased and apoptosis is activated

There are tissue-specific differences in SOD expression which also depends on the strength of such stress-factors as heat, heavy metals, mycotoxins and other toxicants

SOD is shown to provide an effective protection against lipid peroxidation in chicken embryonic tissues and in semen

SOD is proven to be protective in heat and cold stress, toxicity stress as well as in other oxidative stress-related conditions in poultry production

There are complex interactions inside the antioxidant network of the cell/body to ensure an effective maintenance of homeostasis in stress conditions. Indeed, in many cases nutritional antioxidants (vitamin E, selenium, phytochemicals, etc.) in the feed can increase SOD expression

Regulating effects of various phytochemicals on HSPs need further investigation

Nutritional means of additional SOD upregulation in stress conditions of poultry production and physiological and commercial consequences await investigation. Indeed, in medical sciences manipulation of SOD expression and usage of SOD mimics are considered as an important approach in disease prevention and treatment

Vitagene upregulation in stress conditions is emerging as an effective means for stress management.


Supporting information

S1 Fig. Phylogenetic inference of West Nile virus using a maximum-likelihood tree.

The Shimodaira-Hasegawa values greater than 70% are shown at respective nodes. Tip labels are colored by proposed lineage. Sequences from Table 1 are labeled.

S2 Fig. Selection regimens acting on codons of West Nile Virus polyprotein via FUBAR method.

The dashed line marks neutral selection (dN-dS = 0), points above the line (dN>dS) are under diversifying selection and below (dN<dS) are under purifying selection. The intensity of the point color is proportional to the posterior probability to observe that codon under the selection regimen, calculated with Fubar method.

S3 Fig. Selection regimens acting on codons of West Nile Virus polyprotein via MEME method.

Using 95 WNV sequences, A) diversifying selection (dN>dS) and B) purifying selection (dN<dS) were estimated. The intensity of the point color is proportional to the posterior probability to observe that codon under the selection regimen, calculated with MEME method. Significant positively selected sites detected by other methods were also included in A).

S1 Table. Raw data for FUBAR analysis.

S2 Table. Raw data for MEME analysis.

S3 Table. List of primers used for sequencing.

The NS5, envelope and NS5-partial 3ā€™UTR regions were first amplified using flavivirus consensus or West Nile specific primers. This was followed by amplification of NS3 region using designed WNV primers. Finally, specific primers were designed according to the first sequences obtained and a second step of RT-PCR was done to obtain the complete genome.

S1 Dataset. Raw growth kinetics data.

S2 Dataset. Raw mice survival data.


شاهد الفيديو: خصائص الطيور احياء احياء ثاني ثانوي (كانون الثاني 2022).